大豆分離蛋白（SPI）作為大豆加工的主要商業(yè)化產(chǎn)品，因其高蛋白含量、可生物降解性及良好的成膜特性，在可食用包裝材料領(lǐng)域展現(xiàn)出廣闊的應(yīng)用前景。然而，SPI膜在實(shí)際產(chǎn)業(yè)化應(yīng)用中仍存在機(jī)械性能欠佳等問題，這主要?dú)w因于其

-伴大豆球蛋白（7S）和大豆球蛋白（11S）等主要組分間的動(dòng)態(tài)相互作用尚未得到充分解析。

目前，食品蛋白質(zhì)與添加劑相互作用的研究主要依賴于光譜分析、熱力學(xué)分析和顯微表征等傳統(tǒng)實(shí)驗(yàn)技術(shù)，然而蛋白質(zhì)在結(jié)合過程中往往伴隨著復(fù)雜的動(dòng)態(tài)構(gòu)象轉(zhuǎn)變和分子間作用網(wǎng)絡(luò)重構(gòu)，這些微觀尺度的結(jié)構(gòu)變化與動(dòng)態(tài)過程難以通過常規(guī)實(shí)驗(yàn)方法實(shí)現(xiàn)全面解析。分子動(dòng)力學(xué)（MD）模擬方法基于牛頓經(jīng)典力學(xué)原理，通過求解分子體系運(yùn)動(dòng)軌跡，可高效揭示蛋白質(zhì)構(gòu)象變化、相互作用機(jī)制以及結(jié)合自由能等理化實(shí)驗(yàn)難以獲取的微觀特征。

集美大學(xué)生海洋食品與生物工程學(xué)院的劉美鈴、石林凡、翁武銀*等研究采用MD模擬與宏觀性能表征相結(jié)合的策略，深入探究LA與GLY、7S球蛋白及11S球蛋白之間的多元分子相互作用機(jī)制，通過構(gòu)建不同LA含量的MD模型體系，結(jié)合蛋白膜理化性質(zhì)的表征，深入揭示LA含量變化對(duì)7S與11S蛋白間相互作用的動(dòng)態(tài)調(diào)控規(guī)律及其對(duì)蛋白膜功能特性的影響機(jī)理，以期為闡明LA對(duì)蛋白質(zhì)相互作用和SPI基膜理化性質(zhì)的調(diào)控機(jī)制提供理論依據(jù)。

1 MD模擬

1.1 結(jié)構(gòu)可視化

圖2展示了經(jīng)過100 ns MD模擬后LA、7S球蛋白、11S球蛋白及GLY分子的構(gòu)象演變。在LA添加量為5%的模擬體系中，可以觀察到7S與11S蛋白相互靠近并形成穩(wěn)定的7S-11S復(fù)合物，此時(shí)大部分LA分子選擇性地附著在蛋白質(zhì)表面，而GLY分子則主要分散在水相中，表明LA相較于GLY具有更強(qiáng)的蛋白質(zhì)親和性。伴隨模擬體系中LA添加量的增加，蛋白質(zhì)表面吸附的LA分子數(shù)量明顯增加，同時(shí)7S-11S蛋白之間的結(jié)合區(qū)域明顯減少，表明LA分子與7S和11S蛋白的結(jié)合會(huì)阻礙蛋白質(zhì)聚集行為，從而抑制7S-11S復(fù)合物的形成。這一發(fā)現(xiàn)與Desale等的研究結(jié)果相互印證，他們通過熒光動(dòng)力學(xué)、SDS-PAGE和圓二色光譜等技術(shù)手段研究

-亞麻酸對(duì)Tau蛋白聚集行為的影響時(shí)，同樣發(fā)現(xiàn)脂肪酸的添加會(huì)抑制蛋白質(zhì)的自組裝和聚集過程。

1.2 結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性和緊湊性

通過RMSD和Rg分析對(duì)模擬體系中7S-11S復(fù)合物的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性和空間構(gòu)象進(jìn)行評(píng)估。圖3A顯示所有體系在60 ns后RMSD值均達(dá)到平衡狀態(tài)，表明7S-11S復(fù)合物結(jié)構(gòu)已趨于穩(wěn)定。所有體系的Rg值（圖3B）在模擬初期20 ns內(nèi)呈現(xiàn)降低趨勢(shì)，這是由于7S與11S蛋白通過分子間相互作用形成更為緊密的復(fù)合物結(jié)構(gòu)。這與Cheng Lilin等在研究LA與直鏈淀粉相互作用時(shí)觀察到的Rg降低現(xiàn)象一致。然而，當(dāng)模擬時(shí)間超過20 ns后，Rg值伴隨LA添加量的增加而呈現(xiàn)逐漸增大的趨勢(shì)，表明添加LA會(huì)導(dǎo)致7S-11S復(fù)合物結(jié)構(gòu)緊密度降低。這一發(fā)現(xiàn)與Shafaei等的MD模擬研究結(jié)果吻合，他們發(fā)現(xiàn)

-亞麻酸與人血清白蛋白結(jié)合后會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)復(fù)合物Rg增大和結(jié)構(gòu)松散。結(jié)果表明，雖然添加LA的體系仍能維持7S與11S蛋白間復(fù)合物的基本穩(wěn)定性，但LA分子會(huì)通過特定的分子相互作用影響復(fù)合物的空間構(gòu)象導(dǎo)致其結(jié)構(gòu)緊湊性降低。

1.3 溶劑可及表面積（SASA）

模擬體系中7S-11S的SASA及其疏水表面積的變化如圖4所示。模擬結(jié)果顯示，所有體系的SASA（圖4A）在初始20 ns內(nèi)均呈現(xiàn)明顯降低趨勢(shì)，這與7S與11S蛋白通過分子間相互作用形成相對(duì)致密的復(fù)合物結(jié)構(gòu)（圖2、3）直接相關(guān)，導(dǎo)致蛋白質(zhì)暴露于溶劑部分明顯減少。伴隨體系中LA添加量的增加，7S-11S復(fù)合物的SASA逐漸增大，這一現(xiàn)象很可能是源于LA分子與蛋白質(zhì)的特異性結(jié)合干擾了蛋白質(zhì)間的直接相互作用。圖4B顯示了7S-11S復(fù)合物的疏水表面積伴隨LA添加量的增加而增大，這暗示LA分子主要通過疏水相互作用與7S-11S復(fù)合物的疏水表面區(qū)域發(fā)生特異性結(jié)合。這一發(fā)現(xiàn)與Li Hongbo等的研究結(jié)果高度一致，他們通過分子對(duì)接技術(shù)證實(shí)LA與

-乳球蛋白的結(jié)合主要依賴于疏水相互作用，且結(jié)合位點(diǎn)周圍的氨基酸殘基均表現(xiàn)出明顯的疏水特性。此外，Sponton等的熱力學(xué)研究也支持這一觀點(diǎn)，他們發(fā)現(xiàn)卵清蛋白與LA的結(jié)合同樣以疏水相互作用為主導(dǎo)。這些結(jié)果共同揭示了LA通過疏水作用調(diào)控7S-11S復(fù)合物表面特性的分子機(jī)制。

1.4 分子間氫鍵

圖5展示了LA、7S、11S和GLY分子間氫鍵數(shù)量在模擬過程中的動(dòng)態(tài)變化。7S與11S之間的氫鍵數(shù)量隨著LA含量的增加而逐漸減少，這直接證實(shí)了LA分子能夠阻礙7S與11S之間氫鍵的形成。伴隨LA添加量的增加，LA與7S-11S復(fù)合物以及GLY分子之間的氫鍵數(shù)量逐漸增加，表明添加的LA能夠通過氫鍵與蛋白質(zhì)或GLY分子建立連接。這一發(fā)現(xiàn)與Cheng Lilin等的MD模擬結(jié)果相呼應(yīng)，他們同樣觀察到LA與直鏈淀粉之間的氫鍵數(shù)量隨濃度增加而上升的現(xiàn)象。有研究報(bào)道，油酸等脂肪酸可以通過與蛋白質(zhì)形成氫鍵來破壞蛋白質(zhì)間相互作用。因此，本研究表明LA分子通過與7S和11S蛋白形成新的氫鍵，不僅抑制了蛋白質(zhì)間原有的氫鍵相互作用，更導(dǎo)致了整個(gè)蛋白質(zhì)氫鍵網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的重組。

為深入解析分子之間的氫鍵作用機(jī)制，選取LA添加量為25%的模擬體系進(jìn)行三維可視化分析（圖6）。結(jié)果顯示，LA分子的羧基與7S蛋白的Gln17、Arg47、Glu191以及11S蛋白的Asp413、Ser476和Gln475等關(guān)鍵氨基酸殘基形成了穩(wěn)定的氫鍵連接。這一現(xiàn)象與LA和

-乳球蛋白的相互作用模式高度相似。而且，LA的羧基與GLY的羥基也建立了氫鍵連接。盡管LA的引入削弱了7S與11S蛋白間的直接氫鍵作用，但7S和11S蛋白的Asn、Arg、Glu等殘基之間以及與GLY分子之間仍保持部分氫鍵連接。據(jù)報(bào)道，LA的羧基同樣可以與

-乳球蛋白的Lys69形成氫鍵。Xu Yujia等的分子對(duì)接研究也發(fā)現(xiàn)共軛LA可以與水稻谷蛋白的Arg188和Val63殘基建立氫鍵連接。

1.5 結(jié)合自由能

模擬體系中分子間結(jié)合自由能的分析結(jié)果如表1所示。所有體系的范德華力（ΔEvdW）、靜電作用（ΔEele）和非極性溶劑化能（ΔESA）均呈現(xiàn)負(fù)值，而極性溶劑化能（ΔEPB）則為正值，這一特征表明ΔEvdW、ΔEele和ΔESA是驅(qū)動(dòng)7S、11S、LA和GLY分子間結(jié)合的主要作用力，而ΔEPB則對(duì)分子間相互作用產(chǎn)生抑制作用。7S-11S、7S-11S-LA和LA-GLY體系的總結(jié)合自由能（ΔETotal）均為負(fù)值，證實(shí)了模擬體系中所有分子間相互作用均具有熱力學(xué)自發(fā)性。伴隨LA添加量的增加，7S-11S復(fù)合物的結(jié)合自由能從-114.31 kcal/mol升至-1.61 kcal/mol，絕對(duì)值呈現(xiàn)遞減趨勢(shì)，表明LA分子能夠削弱7S與11S之間的范德華力、靜電作用和非極性溶劑化能貢獻(xiàn)，最終導(dǎo)致蛋白質(zhì)間結(jié)合強(qiáng)度降低。這一現(xiàn)象與Gheibi等的研究發(fā)現(xiàn)吻合，他們證實(shí)添加脂肪酸會(huì)降低鈣衛(wèi)蛋白復(fù)合物的結(jié)合親和力。有研究報(bào)道，LA、油酸和硬脂酸等脂肪酸會(huì)誘導(dǎo)豌豆蛋白疏水基團(tuán)暴露，同時(shí)削弱蛋白質(zhì)間氫鍵網(wǎng)絡(luò)，從而抑制蛋白質(zhì)亞基的聚集和交聯(lián)。然而，7S-11S-LA以及LA-GLY體系的各項(xiàng)結(jié)合自由能絕對(duì)值均伴隨LA添加量的增加而增大，表明LA分子通過增強(qiáng)與蛋白質(zhì)或GLY之間的靜電作用、范德華力和非極性溶劑化能貢獻(xiàn)建立新的分子間連接。因此，LA分子通過與7S、11S和GLY建立新的分子間作用力網(wǎng)絡(luò)，在熱力學(xué)層面上重構(gòu)了體系中的相互作用平衡，最終導(dǎo)致7S與11S之間原有結(jié)合力被削弱。

2 蛋白及其可食膜理化性質(zhì)分析

2.1 7S和11S球蛋白

采用SDS-PAGE技術(shù)對(duì)分離制備的7S和11S球蛋白進(jìn)行純度分析（圖7）。結(jié)果顯示，7S球蛋白主要由

’亞基（約77 kDa）、

亞基（約71 kDa）和

亞基（約48 kDa）組成，而11S球蛋白則主要包含A3亞基（約38 kDa）、酸性A亞基（約34 kDa）和堿性B亞基（約18 kDa）。該結(jié)果與吳海波等報(bào)道的大豆蛋白組分SDS-PAGE圖譜的亞基分布特征相符。通過ImageJ軟件對(duì)電泳條帶進(jìn)行分析，測(cè)得7S和11S球蛋白的純度分別約為89.09%和91.23%，表明所制備的蛋白組分具有較高的純度。

2.2 可食膜機(jī)械性能

7S-11S復(fù)合膜的機(jī)械性能隨LA含量的變化規(guī)律如圖8所示。伴隨LA添加量的增加，膜的TS逐漸降低，這可能源于LA分子對(duì)7S與11S蛋白間的氫鍵（圖5）、范德華力和靜電作用等關(guān)鍵相互作用力的抑制（表1）。與TS變化趨勢(shì)相反，膜的EAB伴隨LA添加量的增加而增大。這一變化規(guī)律與Zhou Rongxue等[7]報(bào)道的LA對(duì)大豆7S球蛋白基膜理化性能的影響研究結(jié)果一致，充分表明LA對(duì)蛋白膜的增塑效應(yīng)。有研究報(bào)道，LA、油酸等脂肪酸在玉米醇溶蛋白和SPI成膜過程中均表現(xiàn)出明顯的塑化作用，能夠提升膜的EAB。因此，LA的引入通過削弱蛋白質(zhì)分子間的相互作用網(wǎng)絡(luò)，在降低膜的TS同時(shí)會(huì)增強(qiáng)其延展性能。

2.3 可食膜水接觸角

圖9顯示了LA添加量對(duì)7S-11S復(fù)合膜表面水接觸角的影響規(guī)律。伴隨LA添加量的增加，膜表面水接觸角逐漸增大，表明添加LA對(duì)7S-11S復(fù)合膜表面疏水性具有增強(qiáng)作用。這是由于LA分子本身具有疏水性，且添加LA可以增強(qiáng)分子間疏水作用導(dǎo)致7S-11S復(fù)合物的疏水表面積增加（圖4）。這一發(fā)現(xiàn)與Chen Qiongling等的研究結(jié)果相互印證，他們?cè)谔骄恐舅釋?duì)豌豆蛋白相互作用的影響時(shí)，同樣觀察到LA、油酸等脂肪酸不僅能強(qiáng)化疏水相互作用，還能誘導(dǎo)蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水區(qū)域的暴露。這些研究結(jié)果共同表明，通過調(diào)控脂肪酸添加量可以有效改變蛋白質(zhì)基可食膜的表面潤(rùn)濕特性。

2.4 可食膜FTIR光譜

利用FTIR光譜對(duì)7S-11S復(fù)合膜的分子結(jié)構(gòu)和相互作用進(jìn)行系統(tǒng)表征（圖10）。光譜分析顯示，位于3 270 cm-1左右的酰胺A帶特征峰源于O—H基團(tuán)參與的氫鍵作用，而2 926 cm-1附近的酰胺B帶則對(duì)應(yīng)于C—N和—NH2拉伸。有研究報(bào)道，3 011 cm-1處的特征峰可歸屬為L(zhǎng)A分子中與共軛C＝C連接的C—H鍵的伸縮振動(dòng)，2 926 cm-1和2 855 cm-1處的特征峰則分別反映了LA分子中C—H鍵的對(duì)稱和不對(duì)稱伸縮振動(dòng)。此外，1 623（酰胺I）、1 531 cm-1（酰胺II）和1 235 cm-1（酰胺III帶）的特征峰分別對(duì)應(yīng)于C＝O拉伸、N—H彎曲和C—N拉伸。伴隨LA添加量的增加，O—H基團(tuán)的特征峰強(qiáng)度明顯降低，表明添加LA會(huì)導(dǎo)致蛋白膜中氫鍵作用減弱。與此同時(shí)，酰胺B帶附近的3 011、2 926 cm-1和2 855 cm-1處LA相關(guān)的特征峰強(qiáng)度呈現(xiàn)規(guī)律性增強(qiáng)，這與LA在復(fù)合膜中添加量的增加有關(guān)。研究表明，氧化LA改性會(huì)增強(qiáng)墨魚皮明膠中C—H鍵的對(duì)稱和不對(duì)稱伸縮振動(dòng)峰，這源于氧化LA分子中的C12烷基鏈與蛋白質(zhì)分子之間的特異性結(jié)合作用。值得注意的是，本研究中觀察到的LA特征峰增強(qiáng)不僅反映了LA添加量的增加，也表明LA與蛋白質(zhì)分子之間存在疏水相互作用。

2.5 可食膜化學(xué)結(jié)合力

圖11A顯示了7S-11S復(fù)合膜中化學(xué)結(jié)合力的占比。伴隨LA添加量的增加，氫鍵的占比減少，而疏水作用的占比則明顯增加，表明LA的引入雖然抑制了蛋白質(zhì)間的氫鍵網(wǎng)絡(luò)，但更促進(jìn)了疏水相互作用的形成。這一現(xiàn)象與MD模擬結(jié)果高度一致，一方面LA分子削弱了7S與11S之間的氫鍵相互作用（圖5），另一方面又通過誘導(dǎo)蛋白質(zhì)疏水基團(tuán)暴露增加了7S-11S復(fù)合物的疏水表面積（圖4）。有研究報(bào)道，添加脂肪酸能增強(qiáng)疏水性并促進(jìn)明膠分子間疏水相互作用，從而改善明膠膜的穩(wěn)定性和水蒸氣阻隔性能。值得注意的是，LA添加量對(duì)7S-11S復(fù)合膜蛋白質(zhì)間離子鍵和二硫鍵占比的影響相對(duì)有限。

通過SDS-PAGE對(duì)參與各類化學(xué)鍵的蛋白質(zhì)組分進(jìn)行分析（圖11B）。結(jié)果顯示，LA添加量的增加會(huì)影響參與氫鍵和疏水作用的蛋白質(zhì)組分。在5% LA添加量時(shí)，參與形成氫鍵的蛋白質(zhì)組分（S2）中觀察到

亞基、A亞基、高分子質(zhì)量聚集體（HMWA）以及分子質(zhì)量約為54 kDa和20 kDa的蛋白質(zhì)條帶，而參與形成疏水作用的蛋白質(zhì)組分（S3）中則觀察到

亞基、HMWA和分子質(zhì)量約為54 kDa的蛋白質(zhì)條帶。伴隨LA添加量的增加，S2和S3中HMWA和50～60 kDa的蛋白質(zhì)條帶顏色逐漸變淺，當(dāng)LA添加量達(dá)到25%時(shí)，S3中A亞基和20 kDa的蛋白質(zhì)條帶顏色明顯增加。這些變化表明LA促使高分子質(zhì)量組分通過疏水作用的形成不溶性聚集體，同時(shí)誘導(dǎo)低分子質(zhì)量組分參與疏水網(wǎng)絡(luò)構(gòu)建。值得注意的是，所有含LA的7S-11S復(fù)合膜均未觀察到

α’

亞基條帶，暗示這些亞基可能通過疏水作用形成HMWA。特別當(dāng)LA添加量達(dá)到25%時(shí)，A亞基參與了所有4 種化學(xué)鍵的形成，對(duì)維持蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)起到關(guān)鍵的作用。綜合結(jié)果表明，LA通過調(diào)控7S-11S復(fù)合膜中蛋白質(zhì)組分的相互作用方式，特別是增強(qiáng)疏水相互作用，有效維持了蛋白膜網(wǎng)絡(luò)的穩(wěn)定性。

2.6 可食膜CLSM

CLSM觀察結(jié)果（圖12）直觀展示了染色后的7S-11S成膜溶液和蛋白膜的微觀結(jié)構(gòu)特征。當(dāng)LA添加量為5%時(shí)，成膜溶液呈現(xiàn)均勻的綠色熒光。伴隨LA添加量的增加，成膜溶液顏色由綠色逐漸轉(zhuǎn)變?yōu)辄S色。這一顯色變化源于被紅色熒光標(biāo)記的LA分子與綠色熒光標(biāo)記的7S和11S球蛋白發(fā)生結(jié)合，兩種熒光信號(hào)的疊加效應(yīng)導(dǎo)致最終呈現(xiàn)黃色。在干燥后的蛋白膜樣品中觀察到類似的顏色轉(zhuǎn)變現(xiàn)象，進(jìn)一步表明LA分子能夠穩(wěn)定地結(jié)合在蛋白質(zhì)表面。這一實(shí)驗(yàn)結(jié)果與MD模擬結(jié)果高度吻合，模擬顯示大部分LA分子選擇性地吸附在蛋白質(zhì)表面（圖2）。

2.7 可食膜WVP

7S-11S復(fù)合膜WVP隨LA添加量變化的規(guī)律如圖13所示。伴隨LA添加量的增加，膜的WVP逐漸降低，表明LA能夠增強(qiáng)蛋白膜的水蒸氣阻隔能力。這是由于LA自身的疏水性，LA能夠誘導(dǎo)分子間疏水相互作用增強(qiáng)，使7S-11S蛋白質(zhì)聚集體的疏水表面積增大（圖4B）；LA的添加提高了蛋白膜表面疏水性（圖13）。這些因素共同促進(jìn)了LA與7S、11S蛋白之間形成致密的疏水相互作用網(wǎng)絡(luò)，可有效阻礙水分子透過蛋白膜。有研究報(bào)道，脂肪酸可以增加玉米醇溶蛋白膜基質(zhì)的致密性和極性，阻礙水分子的擴(kuò)散，最終降低膜的WVP。類似的現(xiàn)象同樣出現(xiàn)在W/O乳液對(duì)SPI膜性質(zhì)的影響研究中，伴隨著油添加量增加，蛋白膜的疏水特性隨之增強(qiáng)，導(dǎo)致水分子在透過膜時(shí)遇到更大的阻力，從而使得膜的WVP呈現(xiàn)下降趨勢(shì)。

結(jié)論

本研究揭示了LA添加量對(duì)7S-11S復(fù)合膜分子相互作用網(wǎng)絡(luò)及理化性質(zhì)的調(diào)控機(jī)制。研究結(jié)果表明，LA分子與7S、11S球蛋白及GLY之間通過疏水相互作用、氫鍵網(wǎng)絡(luò)、靜電吸引、范德華力構(gòu)建了復(fù)雜的相互作用體系。MD模擬揭示，LA的引入明顯降低了7S與11S之間的結(jié)合自由能，導(dǎo)致7S-11S復(fù)合物結(jié)構(gòu)松散化，這一變化最終導(dǎo)致膜的TS的降低和EAB的增加。LA能夠誘導(dǎo)蛋白質(zhì)分子疏水基團(tuán)暴露，促進(jìn)蛋白質(zhì)亞基通過疏水相互作用形成HMWA，這種結(jié)構(gòu)重組不僅增強(qiáng)了7S-11S膜表面疏水性，更使WVP降低。綜合模擬與實(shí)驗(yàn)結(jié)果證明，通過調(diào)控LA添加量，可有效優(yōu)化7S-11S復(fù)合膜中蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)的平衡，從而實(shí)現(xiàn)SPI基可食膜柔韌性、疏水性和阻隔性能的協(xié)同提升，為開發(fā)高性能可食膜提供重要的理論依據(jù)。今后可結(jié)合MD模擬與實(shí)驗(yàn)表征技術(shù)，探究LA與天然多糖高分子材料對(duì)7S-11S復(fù)合膜性能的協(xié)同作用，深入揭示脂質(zhì)-多糖-蛋白質(zhì)三元體系的相互作用機(jī)制及其對(duì)成膜過程的影響規(guī)律，為優(yōu)化復(fù)合膜工藝獲得兼具優(yōu)異柔韌性和抗拉伸性的復(fù)合膜提供理論指導(dǎo)。

作者簡(jiǎn)介

1

第一作者

劉美鈴 研究生

集美大學(xué)海洋食品與生物工程學(xué)院研究生，研究方向?yàn)樯锘瘜W(xué)與分子生物學(xué)，主要從事分子動(dòng)力學(xué)模擬、蛋白質(zhì)可食用膜成膜機(jī)制研究，以第一作者發(fā)表學(xué)術(shù)研究論文2篇。

2

通信作者

翁武銀 教授

現(xiàn)任集美大學(xué)海洋食品與生物工程學(xué)院教授，博士生導(dǎo)師。長(zhǎng)期從事水產(chǎn)品加工及其副產(chǎn)物高值化利用研究，先后主持國(guó)家自然科學(xué)基金面上項(xiàng)目3 項(xiàng)、"十四五"國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃子課題1 項(xiàng)、福建省自然科學(xué)基金杰青項(xiàng)目1 項(xiàng)等。發(fā)表SCI論文100多篇，獲授權(quán)發(fā)明專利30 件（其中12 件實(shí)現(xiàn)轉(zhuǎn)讓），榮獲廈門市"雙百計(jì)劃"領(lǐng)軍型創(chuàng)業(yè)人才、福建省優(yōu)秀教師等榮譽(yù)稱號(hào)。以第一完成人獲福建省科學(xué)技術(shù)進(jìn)步獎(jiǎng)三等獎(jiǎng)2 項(xiàng)，作為主要完成人獲中國(guó)發(fā)明創(chuàng)業(yè)獎(jiǎng)·成果獎(jiǎng)一等獎(jiǎng)1 項(xiàng)、福建省科學(xué)技術(shù)進(jìn)步獎(jiǎng)一等獎(jiǎng)1 項(xiàng)。

本文《亞油酸調(diào)控大豆7S和11S球蛋白互作機(jī)制及其對(duì)蛋白膜理化性質(zhì)的影響 》來源于《食品科學(xué)》2025年46卷第19期57-67頁(yè)，作者： 劉 美鈴，石林凡，任中陽(yáng)，翁武銀* 。DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250430-255。點(diǎn)擊下方 閱讀原文 即可查看文章相關(guān)信息。

實(shí)習(xí)編輯：閆凱 ；責(zé)任編輯：張睿梅。點(diǎn)擊下方閱讀原文即可查看全文。圖片來源于文章原文及攝圖網(wǎng)。