天然蠶絲與蜘蛛絲之所以擁有超越合成纖維的卓越力學性能，其奧秘深藏于纖維內(nèi)部的精細結(jié)構(gòu)之中。長期以來，科學家們試圖解析絲蛋白從液態(tài)到固態(tài)纖維的轉(zhuǎn)化過程，提出了液晶紡絲、膠束組裝等多種模型。然而，受限于傳統(tǒng)制樣技術(shù)（如化學固定、染色等）可能帶來的偽影，人們對絲纖維內(nèi)部真實、原位的超微結(jié)構(gòu)認知仍然模糊不清，尤其是其最基本的結(jié)構(gòu)單元與空間排列方式，一直是領(lǐng)域內(nèi)爭論的焦點。

2026年3月7日，中國科學院生物物理研究所表觀遺傳調(diào)控與干預(yù)國家重點實驗室及生物大分子國家重點實驗室朱平研究員和李巖研究員團隊在《自然·通訊》（Nature Communications）期刊上在線發(fā)表了題為《Cryo-ET comparison of the hierarchical ultrastructure of silkworm, spider, and artificial silk fibers》（冷凍電鏡斷層成像比較蠶絲、蜘蛛絲和人造絲的分級超微結(jié)構(gòu)）的研究論文。該研究利用先進的冷凍聚焦離子束和冷凍電子斷層掃描技術(shù)，在近天然狀態(tài)下對絲纖維內(nèi)部結(jié)構(gòu)進行了高分辨率解析。

研究團隊首先從蠶絲腺中提取了天然絲素蛋白，冷凍電鏡觀察顯示，這些蛋白并非此前認為的球狀膠束，而是呈現(xiàn)為直徑約4納米、長度不一的柔性串珠狀納米原纖維。通過AlphaFold 3的結(jié)構(gòu)預(yù)測對比分析，研究者推斷這些納米原纖維上的球狀結(jié)構(gòu)域可能僅代表了絲蛋白分子的一部分區(qū)域，而非完整的單分子。

隨后，研究團隊利用冷凍聚焦離子束將真實的蠶絲纖維切割成僅百納米厚的薄片，在冷凍電鏡下首次清晰地觀察到，蠶絲內(nèi)部的絲素蛋白同樣以直徑約3.6納米的納米原纖維形式存在，與腺體中的形態(tài)高度一致。這些納米原纖維沿纖維軸平行排列，但分布并不均勻，存在致密與疏松區(qū)域，原纖維之間由大量“橋連”結(jié)構(gòu)相互連接。

為了探究不同性能絲纖維的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)，團隊對比了蜘蛛絲與人造絲。結(jié)果顯示，蜘蛛牽引絲的蛋白同樣組裝成串珠狀納米原纖維，但在纖維內(nèi)部，這些原纖維的排列極為致密且高度定向，幾乎看不到任何間隙。相反，由天然絲素蛋白通過界面牽伸法再造的人造絲，其內(nèi)部納米原纖維的取向雜亂，相分布不均，完全失去了天然絲的有序堆積特征。

利用深度學習算法對冷凍電鏡數(shù)據(jù)進行降噪和信號恢復(fù)后，蠶絲內(nèi)部更為高級的“人字形”排列模式得以清晰顯現(xiàn)。研究發(fā)現(xiàn)，納米原纖維并非簡單平行堆砌，而是分層排列成與纖維軸垂直的人字形圖案，這種在蠶腺體近吐絲口處形成的規(guī)則排列，在最終固化的纖維中被穩(wěn)定保存下來。有趣的是，在人字形結(jié)構(gòu)的空白區(qū)域，仍能觀察到一條垂直于原纖維的軸線，暗示其形成可能有其他未知蛋白或相互作用參與。在蜘蛛絲腺的相應(yīng)區(qū)域也觀察到了類似結(jié)構(gòu)，表明這種有序排列在演化上可能是保守的。

綜上所述，這項研究通過前沿的冷凍電鏡技術(shù)，首次在近天然狀態(tài)下直觀揭示了蠶絲、蜘蛛絲及人造絲內(nèi)部的真實超微結(jié)構(gòu)。研究發(fā)現(xiàn)，直徑約3.6納米的納米原纖維是絲纖維的普適性基本結(jié)構(gòu)單元，而蜘蛛絲中這些原纖維的超高密度排列，是其在力學性能上超越蠶絲的關(guān)鍵結(jié)構(gòu)特征。相比之下，人造絲內(nèi)部有序結(jié)構(gòu)的缺失，則解釋了其性能為何難以匹敵天然絲。該工作不僅為理解動物絲紡絲機制提供了關(guān)鍵的結(jié)構(gòu)證據(jù)，也為未來設(shè)計、仿生合成高性能人工絲纖維提供了重要的分子評價標準和構(gòu)建藍圖。

READING

BioPeers

歡迎關(guān)注本公眾號，所有內(nèi)容歡迎點贊，推薦??，評論，轉(zhuǎn)發(fā)~

如有錯誤、遺漏、侵權(quán)或商務(wù)合作請私信小編~~

歡迎大家投稿課題組 研究進展 、招聘及招生宣傳~

所有文章只為科普、科研服務(wù)，無商業(yè)目的~