它為制造性能媲美鋼鐵的纖維提供了可持續(xù)路徑，同時(shí)幫助人們洞察導(dǎo)致人類腦部疾病的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。

倫敦國(guó)王學(xué)院和加州圣地亞哥州立大學(xué)的研究人員近日破譯了蜘蛛絲強(qiáng)于鋼鐵、韌于凱夫拉纖維的"分子粘合劑"奧秘。理解這一分子機(jī)制對(duì)科技發(fā)展至關(guān)重要，它不僅為制造性能媲美鋼鐵的纖維提供了可持續(xù)路徑，更有助于解析導(dǎo)致人類腦部疾病的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。

這一發(fā)現(xiàn)有望催生新型仿生材料，應(yīng)用于航空航天、防護(hù)裝備及醫(yī)療領(lǐng)域。2月5日，計(jì)算材料科學(xué)教授克里斯·洛倫茲表示："這項(xiàng)研究從原子層面揭示了無序蛋白質(zhì)如何自組裝成高度有序的高性能結(jié)構(gòu)。"

分子粘合機(jī)制

作為蜘蛛的生命線，拖絲通過其體內(nèi)復(fù)雜的生物過程獲得驚人強(qiáng)度。絲腺中高濃度的液態(tài)蛋白質(zhì)"絲液"先凝聚成液滴，再被擠出形成堅(jiān)固的超強(qiáng)絲線。雖然科學(xué)家早已觀察到這種液固轉(zhuǎn)變現(xiàn)象，但將液滴轉(zhuǎn)化為高性能結(jié)構(gòu)的分子橋梁始終成謎。

研究首次鑒定出精氨酸和酪氨酸這兩種氨基酸扮演分子膠的角色，賦予蜘蛛絲傳奇特性?？鐚W(xué)科團(tuán)隊(duì)運(yùn)用AlphaFold3建模軟件、分子模擬和核磁共振譜分析等技術(shù)，揭示精氨酸與酪氨酸的配對(duì)如同化學(xué)觸發(fā)器，能啟動(dòng)蛋白質(zhì)的初始聚集，最終形成固態(tài)纖維。這種氨基酸交互作用在纖維固化過程中持續(xù)活躍，構(gòu)成了蜘蛛絲超凡機(jī)械性能的納米結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。

阿爾茨海默癥新視角

有趣的是，蜘蛛織網(wǎng)的分子機(jī)制與人類神經(jīng)遞質(zhì)和激素受體中的精密信號(hào)傳導(dǎo)過程相似，這使蜘蛛絲"超能力"成為研究人體內(nèi)異常生物過程的優(yōu)化自然模型。

該研究共同負(fù)責(zé)人格雷戈里·霍蘭德教授表示："令人驚訝的是，看似簡(jiǎn)單的天然纖維竟依賴于如此精妙的分子機(jī)制。我們?cè)谏窠?jīng)遞質(zhì)受體和激素信號(hào)傳導(dǎo)中也發(fā)現(xiàn)了同類相互作用。"研究表明，絲蛋白的組織方式反映了阿爾茨海默癥等神經(jīng)退行性疾病中蛋白質(zhì)的行為模式。

在蜘蛛和人類體內(nèi)，蛋白質(zhì)都會(huì)從液態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)橹旅苡行蚪Y(jié)構(gòu)。蜘蛛借此造出世界最堅(jiān)韌纖維，人類體內(nèi)卻可能因此形成富含β-折疊的斑塊，破壞大腦功能。這意味著蜘蛛絲研究可為理解生物信號(hào)的分子運(yùn)作機(jī)制提供新視角。

霍蘭德解釋道："研究絲蛋白這個(gè)進(jìn)化優(yōu)化的純凈系統(tǒng)，能幫助我們理解如何控制相分離和β-折疊的形成。"盡管外觀纖細(xì)，同等重量的蜘蛛絲強(qiáng)度勝過鋼鐵，韌性優(yōu)于凱夫拉纖維，堪稱下一代纖維的終極模板。未來或可用于開發(fā)航空航天和高級(jí)防護(hù)裝備等領(lǐng)域的高性能可持續(xù)材料。

該研究成果已發(fā)表于《美國(guó)國(guó)家科學(xué)院院刊》。

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