點評 |朱學良（中國科學院分子細胞科學卓越創(chuàng)新中心）、姚雪彪（中國科學技術大學）

2026年2月18日， 中國科學技術大學生命科學與醫(yī)學部張凱課題組在Nature期刊在線發(fā)表了題為Roles of microtubules and LIS1 in dynein transport machinery assembly的研究論文。該研究系統(tǒng)性地揭示了微管與LIS1介導的胞質動力蛋白-1（dynein）運輸系統(tǒng)的組裝與啟動的新機制，這與領域過去十多年盛行的經(jīng)典模型顯著不同。新的發(fā)現(xiàn)表明：Dynein運輸復合體的組裝并不由傳統(tǒng)認為的接頭蛋白介導，也不發(fā)生在以往認為的胞質中，而是直接發(fā)生在“再常見不過、以至于被長期忽視”的微管上。研究表明，微管不僅是為運輸復合體提供被動的軌道，更是一種主動的介導運輸機器的裝配平臺，而LIS1的介入則重塑了原有的組裝過程，并特異性地募集低微管親和力的dynein分子到微管附近。

細胞“運輸系統(tǒng)”的核心難題

在真核細胞中，大量生命活動依賴于時空上精確而高效的物質運輸。線粒體、內質網(wǎng)、溶酶體、高爾基體、自噬體、細胞核、RNA-蛋白復合物、各類囊泡、蛋白聚集體，以及細胞骨架及骨架蛋白自身等，都需要在特定時間被運送到特定位置。承擔這一關鍵任務的核心動力來源之一，是骨架分子馬達，其中胞質動力蛋白-1負責細胞內幾乎所有的沿著微管的負向運輸過程。Dynein在細胞中的作用就如同汽車等交通工具對人類日常生活的影響一樣重要，廣泛參與神經(jīng)發(fā)育、免疫極化、蛋白質清除、精子形成、纖毛運動和胚胎發(fā)育等幾乎一系列關鍵過程，也關鍵性地負責病毒等病原體在宿主細胞中的長距離定向運輸。鑒于其對大量基本生命活動至關重要，dynein自身或其輔因子的功能障礙與多種神經(jīng)退行性疾病、發(fā)育異常及免疫缺陷密切相關。

圖1：Dynein由自抑制的“Φ粒”被激活為DDA復合物的總體機制。紅色問號表示這些過程的深入機制有待進一步研究。

然而，dynein 本身處于兩級自抑制狀態(tài)（Cell 2017）：（1）單獨的dynein主要以一種被稱為“Φ?！弊拥臓顟B(tài)存在，處于自鎖狀態(tài)，無法完成機械化學循環(huán)，也無法結合微管；（2）即使dynein可以自發(fā)或受到輔因子調控打開，開放態(tài)的dynein無法處于穩(wěn)定的平行構象，不能有效做持續(xù)性的單向運輸，只能處于極低程度的運動活性。只有與激活因子 dynactin 及貨物適配蛋白（adaptor）組裝形成 dynein–dynactin–adaptor（DDA）三元復合體后，才能實現(xiàn)高效、持續(xù)的運動。因此，一個核心問題始終困擾著該領域：dynein驅動的細胞運輸機器如何組裝并啟動的？

一個長期存在的困惑：組裝效率為何如此矛盾？

傳統(tǒng)模型認為，DDA 復合體首先在細胞質中完成組裝，然后整體結合到微管上啟動運輸。然而，這一模型存在明顯問題：在體外條件下，復合體組裝效率極低（~3%），往往需要大量 adaptor 或非生理條件才能觀察到穩(wěn)定復合物。因為dynein樣品本身就是屬于特別難對付的那種類型，這種極低的組裝效率在過去往往被簡單地認為 “樣品性質不好”。然后，研究人員通過系統(tǒng)性實驗，發(fā)現(xiàn)事情遠非如此，即便得到幾近完美的樣品也是同樣的behavior。這一現(xiàn)象與其在細胞內高效、快速的運輸形成鮮明對比，也提示研究人員重新思考：是不是DDA復合物在胞漿中本來就是這種效率？或adaptors介導的組裝途徑壓根就不是它的主要形式，亦或者細胞中極有可能存在不同的組裝路徑。

太顯而易見了，以至于被長期忽視的“主角”——微管

研究人員系統(tǒng)重構了DDA復合物的體外組裝過程。結果發(fā)現(xiàn)，在沒有微管的條件下，即使使用高親和力接頭蛋白，溶液中三元復合物形成比例仍僅約3%，且這一低效率在不同核苷酸條件下均保持一致。相比之下，在微管存在時，復合體組裝效率顯著提高，并表現(xiàn)出明顯的核苷酸依賴性。

進一步定量分析顯示，隨著微管濃度增加，更多dynein–dynactin（DD）復合物結合到微管上。在非水解型ATP條件下，多達約80%的dynein以DD形式結合微管；即使在通常認為親和力較低的ATP或ADP·Vi條件下，也能觀察到穩(wěn)定裝配。電子顯微鏡分析進一步表明，在混合體系中形成的三元復合物幾乎全部定位于微管上。

為驗證這一現(xiàn)象的普遍性，研究團隊對多種已報道的接頭蛋白進行了系統(tǒng)測試，包括BICDR1、BICD2、HOOK3、RILP、SPDL1、JIP家族和HAP1等。結果顯示，在缺乏微管時，大多數(shù)體系中仍以分離狀態(tài)的dynein和dynactin為主，而三元復合體形成極為有限。這表明，微管是介導運輸復合體組裝的關鍵因素，不僅僅只提供被動軌道。

新的組裝機制：微管先行，而非接頭蛋白驅動

傳統(tǒng)模型認為，接頭蛋白首先介導dynein與dynactin結合，并關鍵性地決定了dynein-dynactin的化學計量（例如BICDR1和BICD2分別介導2個和1個dynein分子結合dynactin，Nature 2018）。新的研究結果則顯示，與傳統(tǒng)認知剛好相反，dynein在結合微管后即可發(fā)生關鍵構象變化，其馬達結構域自動排列為平行狀態(tài)，并進一步誘導尾部區(qū)域形成有利于dynactin結合的構象，從而高效形成DD復合物。特別的，結合微管后的dynein-dynactin復合物始終自發(fā)呈現(xiàn)穩(wěn)定的2:1化學計量比，且這一過程完全不依賴于接頭蛋白。這一發(fā)現(xiàn)表明，dynein運輸系統(tǒng)是優(yōu)先在其行走的“軌道”微管上直接形成的，而在胞質中的接頭蛋白并非其初始裝配的決定因素。

圖2：DDA組裝復合體在微管上的模型圖、不同狀態(tài)的冷凍電鏡檢查，以及沒有接頭蛋白的情況下的DD-MT高分辨結構。

接頭蛋白的動態(tài)進入與交換

在新的框架下，一個關鍵問題是接頭蛋白如何結合到已形成的微管結合DD復合物中。實驗結果顯示，無論是先在溶液中預組裝后再加入微管，還是先在微管上形成DD復合物再加入接頭蛋白，均可成功形成DDA復合體。這說明接頭蛋白能夠在DD復合物形成后再結合。更深入的動態(tài)結構和生化分析表明，DD復合物存在一種特殊的動態(tài)構象波動，可在特定狀態(tài)下開放關鍵結合位點，從而形成一種 “動態(tài)門控”機制，允許接頭蛋白直接進入在微管上的DD復合物。進一步的微管上競爭性實驗表明，不同接頭蛋白可以在微管上對同一DD復合物進行替換，高親和力接頭能夠取代低親和力接頭，而無需復合體徹底解離。這一機制成功解釋了細胞中長距離運輸過程中接頭蛋白的階段性交替，而傳統(tǒng)模型則和這些現(xiàn)象相悖。

研究人員進一步探討了adaptors是如何被招募到微管結合的DD復合物上。結果發(fā)現(xiàn)，多數(shù)adaptors一個關鍵結合區(qū)域CC1 box處于自抑制狀態(tài)，被一段類似于dynein中輕鏈（LIC）的螺旋結構所占據(jù)，形成一種“自我封閉”（self-locked）的構象。去除這一抑制螺旋后，adaptor與DD復合物的結合親和力明顯增強。然而，如果進一步將整個CC1 box區(qū)域刪除，反而會顯著降低結合能力。值得注意的是，這一現(xiàn)象在先于微管和微管結合后（post-MT）再招募的兩種條件下均一致，說明CC1 box既受到自抑制調控，又是實現(xiàn)穩(wěn)定招募所必需的關鍵結構元件。

視頻1：Dynein中輕鏈LIC介導的adaptor招募機制。特別地，冷凍電鏡結果揭示這兩條用于捕獲adaptors的LIC的C端需要來自兩個不同的Dynein二聚體各貢獻一條。這進一步暗示了2:1的DD復合物是招募adaptors的先決條件，而不是相反的機制，并且2:1化學計量是微管誘導的內在形式，與adaptors無關。

微管上的接頭交換：長距離持續(xù)運輸成為可能

如果 adaptor 能夠“擠入”已形成的微管結合 DD 復合物,那么也就存在一種可能性:接頭蛋白有可能在該復合物不被徹底解聚的前提下，也是可以在DD種與其它接頭相互交換的 (exchangeable)。

為驗證這一假設,研究人員設計并進行了一個“微管上的競爭實驗” (on-microtubule competition assay)。簡單說，研究人員首先在微管上組裝形成 DDK 復合物,這是比較弱的一直DDA complex，隨后向沉淀中加入含有 BicDR1 的溶液。同時還并進行了反向實驗，即先組裝 DDB，再加入 Track2。凝膠結果清楚顯示：BicDR1 能有效置換 Track2 進入 DD 復合物，而由于親和力較低，Track2 幾乎無法競爭性地置換 BicDR1。不過，當刪除了 Track2 中的自抑制螺旋 (autoinhibited helix)，從而增強其結合親和力后，Track2 即可在一定程度上與 BicDR1 進行競爭，實現(xiàn)在微管上的部分置換。

圖3：冷凍電鏡結果直接“看到”不同親和力的adaptors可以直接在預組裝的DD-MT復合物內部直接競爭交換，與生化結果相互印證。

研究人員進一步進行了 冷凍電鏡 (cryo-EM) 分析，以定量觀察 微管上 adaptor 競爭置換過程中的結構變化。結果與凝膠實驗的觀察高度一致。研究首先獲得了微管結合態(tài)的DDK和DDR復合物并對兩種不同親和力的DDA復合物進行結構比較。在預組裝DDK–微管復合物后，加入 BicDR1 所獲得的結構，很明顯，大多數(shù)復合物已經(jīng)轉變?yōu)?DDR,僅有少數(shù)例外仍保留為 DDK。和凝膠果一直,反過來用DDK來競爭已經(jīng)形成好的DDR則不行。

LIS1：擴展組裝過程，而非產(chǎn)量

長期以來，LIS1被認為是促進dynein激活和DDA復合體形成的關鍵因子，其真實作用機制一直不清，甚至不同研究結果在特定情況下相互矛盾。本研究發(fā)現(xiàn)，在相對干凈的體系中，遵循單一因子變量原則，系統(tǒng)性地驗證了無論在溶液還是微管上，LIS1幾乎不會顯著增加最終DDA復合體的產(chǎn)量，表明其作用并不體現(xiàn)在形成更多復合體的“數(shù)量”層面。

圖4：動態(tài)冷凍電鏡分析揭示了LIS-p150介導的弱微管親和力的dynein分子捕獲機制。

進一步的結構、生化和單分子分析顯示，LIS1的核心功能在于調控組裝“過程”：它能夠穩(wěn)定多種組裝中間體，擴展組裝的構象空間，并特異性標記處于低微管親和力狀態(tài)的dynein分子。與此同時，dynactin上的長而柔性的p150結構可從微管上的預組裝DD復合體伸出，像“章魚觸手”一樣特異性地捕獲這些被LIS1標定的低微管親和力的dynein，實現(xiàn)動態(tài)募集；而當dynein穩(wěn)定結合微管形成平行構象后，微管結合導致的變構效則迫使LIS1從dynein上解離。

自此，研究人員證明LIS1真正的作用并不是增加最終的運輸復合體量，而是通過重塑組裝路徑、提高動態(tài)招募效率，并在運輸過程中增強其靈活性和動力學性能。這一結果清晰地區(qū)分了“量”與“過程”混淆導致的誤區(qū)，協(xié)調了領域內長期存在的爭論。

圖5：本研究對dynein運輸復合體組裝的新機制系統(tǒng)性總結和更新。關于經(jīng)典模型部分（x）因其僅占整個組裝效率的3%左右并在以往文獻中有更詳細解釋，所以在本圖中省略。

中科大生命科學與醫(yī)學部張凱教授為本研究的通訊作者，南京醫(yī)科大學饒欽輝教授（張凱實驗室前博后，兼本論文共通訊）及中科大張凱實驗室楊俊特任副研究員為文章共同一作。張凱實驗室前博士生柴鵬鑫博士（現(xiàn)為哈佛大學博士后）發(fā)展的微管結合態(tài)運輸復合體的高分辨cryo-EM方法對本研究有關鍵推動作用，科羅拉多州立大學Steven Markus教授在DDA組裝效率方面給予了重要協(xié)作。

原文鏈接：https://www.nature.com/articles/s41586-026-10153-y

張凱實驗室長期從事高分辨原位成像、細胞骨架及骨架馬達蛋白、胞內物質運輸、細胞運動、能量代謝，并致力于融合經(jīng)典分析+AI+高性能計算賦能的全尺度高分辨細胞結構組學等前沿方向。在原位技術和大規(guī)模細胞結構組不斷完善成熟的基礎上，實驗室亦重點關注并長期致力于發(fā)展相關技術在新型診斷、疾病早篩和健康管理等方向的潛在重大醫(yī)療應用，歡迎對相關研究方向感興趣的各個領域的理工學科的優(yōu)秀學生、博后及青年學者加盟。

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專家點評

朱學良（中國科學院分子細胞科學卓越創(chuàng)新中心/生化與細胞所 教授/研究員）

細胞猶如城市，需要通過各類交通運輸來幫助維持穩(wěn)態(tài)和行使功能。胞內運輸所用的“車輛”是被稱為分子馬達（molecular motor）的蛋白質復合物[1]，而“公路”則是細胞骨架微管和微絲。分子馬達通過結合細胞器等“貨物”并水解腺苷三磷酸（ATP）以化學能驅動構象變化，使其兩條重鏈（heavy chain）的馬達結構域如雙腿般交替沿微管或微絲行走，實現(xiàn)運輸功能。分子馬達也行使牽拉功能，在細胞分裂、細胞遷移、肌肉收縮等過程中發(fā)揮作用。

細胞內的長途運輸主要由胞質動力蛋白(cytoplasmic dynein）和驅動蛋白(kinesin)這兩類微管依賴性分子馬達來完成[2, 3]。它們分別朝向微管的負端和正端運動，介導負向和正向的運輸。驅動蛋白以眾多的種類來適配不同的貨物，結構相對簡單，而胞質動力蛋白只有兩種，因此其組成、結構和調節(jié)機理尤為復雜。其中，胞質動力蛋白1（dynein-1）可通過更換不同的接頭蛋白(adaptor)而結合不同的貨物，負責了胞體內幾乎所有貨物的負向運輸。它不僅擁有長度超過四千氨基酸的兩條重鏈和多條中鏈、中輕鏈、輕鏈，還處于雙重自抑制狀態(tài)，需要逐步解除自抑制，并與由二十多個亞基組成的動力蛋白激活蛋白(dynactin)和一種接頭蛋白形成三元復合物（DDA復合體），才成為能在微管上持續(xù)行走的活性形式[2]。如此復雜的生物納米機器究竟如何實現(xiàn)自組裝是個長期被關注的重要科學問題，但由于研究技術和方法的局限，進展緩慢。近年來，隨著冷凍電鏡技術在解析復雜蛋白質復合物的精細結構方面顯示出越來越強大的能力，才得以打破僵局。耶魯大學/中國科技大學張凱教授研究組的在Nature剛發(fā)表的研究發(fā)現(xiàn)，即主要采用冷凍電鏡技術，揭示了DDA復合體組裝的全新機理并修訂了領域內的認知。

前人的研究提示接頭蛋白先在胞質中介導DDA復合體形成，且接頭蛋白的種類決定了DDA中Dynein-1和Dynactin的分子比（2：1或1：1）[4]。然而，張凱組發(fā)現(xiàn)純化的豬細胞內源dynein-1即能單獨在微管上形成有利于Dynactin結合的開放構象，且能和Dynactin在微管上高效組裝成具有2：1分子比的二元DD復合物。該DD復合物能夠進一步招募各種的接頭蛋白形成DDA復合體。而且，高親和力的接頭蛋白還可以競爭性替換DDA復合體中的低親和力接頭蛋白。由于微管在細胞內分布廣泛，且與DD復合物的表觀親和力比接頭蛋白要高出約5倍，這一全新的微管依賴性組裝模型更像是反映了細胞內DDA復合體的主要組裝機制。相比之下，接頭蛋白介導的組裝效率很低，即使在細胞內能發(fā)生，也只可能是次要機制。同時，新模型可輕松解釋諸如Dynein-1在從神經(jīng)軸突末端向胞體運輸自噬體的過程中會更換不同的接頭蛋白的現(xiàn)象[5]。

張凱組還進一步探究了LIS1在DDA復合體組裝中的作用。LIS1因其基因突變導致人類大腦缺乏腦回（無腦回征，lissencephaly）而得名,其與Dynein-1的聯(lián)系可追溯到90年代其同源蛋白NudF與Dynein-1屬于影響構巢曲霉（Aspergillus nidulans）菌絲內細胞核遷移的同一個遺傳通路的研究發(fā)現(xiàn)[6, 7]。我實驗室曾通過一系列研究率先證明該通路的另一成員NudE[8]在哺乳動物中的同源蛋白Nudel和NudE (后來被改稱NDEL1和NDEl)及其與Dynein-1和LIS1的結合，是Dynein-1在胞內運輸和有絲分裂中的活性所必須的[9-13]，但盡管有多方后續(xù)研究[14]，精細可信的分子機理直到最近才被張凱組及其合作者闡明：LIS1促進Dynein-1分子解除第一重自抑制構象，而NDE1則促進LIS1與自抑制Dynein-1的高效結合[15, 16]。在這篇Nature論文中張凱組進一步發(fā)現(xiàn)，LIS1并不促進更多DDA復合體的形成，而是通過標記低微管親和力的Dynein-1、穩(wěn)定中間態(tài)等提高DD復合物中第二個dynein-1分子的招募效率，促進DDA復合體的快速形成。

張凱教授研究組這些系統(tǒng)性的研究發(fā)現(xiàn)令人信服，可望對深入解析Dynein-1介導的細胞活動的分子機理產(chǎn)生深遠影響。同時，也讓人對其它動力蛋白的功能復合物的裝配機理浮想聯(lián)翩。另一種胞質動力蛋白（cytoplasmic dynein-2）的功能是介導鞭毛/纖毛內的物質運輸（intraflagellar transport, IFT），它結合IFT復合物而非Dynactin和接頭蛋白，并進一步組裝成“IFT列車”行使功能[17, 18]。此外，還有8種動力蛋白被錨定在軸絲微管上（因而叫做軸絲動力蛋白，axonemal dynein），驅動鞭毛/纖毛的快速擺動，其中7種只有一條“腿”[18]。盡管目前對相關裝配機理也有深刻認識[17, 19]，但均未涉及微管的貢獻?！皠∏椤睂硎欠褚矔霈F(xiàn)大反轉呢？我們拭目以待。

專家點評

姚雪彪（中國科學技術大學）

利用冷凍電鏡單顆粒技術與新的解析方法相結合，張凱團隊在微管馬達蛋白dynein復合體的構-效關聯(lián)研究方向做出了一系列創(chuàng)新性發(fā)現(xiàn)。他們這項最新研究改變了我們對在馬達蛋白在胞內運輸?shù)膫鹘y(tǒng)認知，具有范式變革的意義。長期以來，領域普遍認為dynein運輸復合體主要在胞質中由接頭蛋白（adaptors）介導整個機器的組裝，而該工作系統(tǒng)證明，微管本身才是運輸機器的關鍵裝配平臺，能夠主動促進dynein–dynactin復合體的組裝、構象重排及化學計量比，并在不依賴adaptors。這一發(fā)現(xiàn)將微管從傳統(tǒng)意義上的“被動軌道”提升為“主動組織者”，從根本上改變了我們對dynein驅動的胞內運輸體的啟動機制的理解。

此項研究同時更新了我們對LIS1分子功能本質的傳統(tǒng)認知：其主要功能并非直接增加運輸復合體的最終產(chǎn)量，而是穩(wěn)定組裝中間體、擴展構象空間并促進低親和力dynein的動態(tài)募集，從而實現(xiàn)對組裝及運輸過程的動態(tài)調控。這一新購效概念的建立為深入理解dynein調控機制提供了新的統(tǒng)一框架。

盡管該研究在方法上主要基于體外重組體系，但全文核心始終圍繞細胞生物學問題，并逐步深入地回答細胞是如何在特定的時間和空間啟動運輸機器。例如，文章中清晰地闡明了adaptors是如何動態(tài)進入在微管上預組裝的dynein-dynactin，以及如何在復合物不解聚的前提下實現(xiàn)adaptors的交換機制，為神經(jīng)系統(tǒng)中的高效的長距離運輸過程給出重要見解。正如論文評審專家所說，這項工作“非常出人意料，將在該領域乃至整個細胞生物學界引起廣泛關注”。

總體而言，該研究將分子機制研究緊密連接到胞內運輸層面的調控邏輯之中，對理解dynein蛋白質機器在細胞極性建立、神經(jīng)發(fā)育、胞內運輸及相關突變體驅動相關疾病演進機制具有重要意義，我們期待高時空分辨dynein運輸復合體調控胞內運輸快照（snapshot）的誕生。

制版人： 十一

參考文獻：

1.Vale, R.D., The molecular motor toolbox for intracellular transport. Cell, 2003.112(4): p. 467-80.

2.Reck-Peterson, S.L., et al., The cytoplasmic dynein transport machinery and its many cargoes. Nat Rev Mol Cell Biol, 2018.19(6): p. 382-398.

3.Yildiz, A., Mechanism and regulation of kinesin motors. Nat Rev Mol Cell Biol, 2025.26(2): p. 86-103.

4.Urnavicius, L., et al., Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement. Nature, 2018.554(7691): p. 202-206.

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6.Xiang, X., S.M. Beckwith, and N.R. Morris, Cytoplasmic dynein is involved in nuclear migration in Aspergillus nidulans. Proc Natl Acad Sci U S A, 1994.91(6): p. 2100-4.

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9.Liang, Y., et al., Nudel functions in membrane traffic mainly through association with Lis1 and cytoplasmic dynein. J Cell Biol, 2004.164(4): p. 557-66.

10.Zhang, Q., et al., Nudel promotes axonal lysosome clearance and endo-lysosome formation via dynein-mediated transport. Traffic, 2009.10(9): p. 1337-49.

11.Liang, Y., et al., Nudel Modulates Kinetochore Association and Function of Cytoplasmic Dynein in M Phase. Mol Biol Cell, 2007.18: p. 2656-2666.

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13.Li, Y., et al., Kinetochore dynein generates a poleward pulling force to facilitate congression and full chromosome alignment. Cell Res, 2007.17(8): p. 701-12.

14.Garrott, S.R., J.P. Gillies, and M.E. DeSantis, Nde1 and Ndel1: Outstanding Mysteries in Dynein-Mediated Transport. Front Cell Dev Biol, 2022.10: p. 871935.

15.Geohring, I.C., et al., A nucleotide code governs Lis1's ability to relieve dynein autoinhibition. Nat Chem Biol, 2026.

16.Yang, J., et al., Nde1 promotes Lis1 binding to full-length autoinhibited human dynein 1. Nat Chem Biol, 2026.22(2): p. 274-283.

17.Lacey, S.E. and G. Pigino, The intraflagellar transport cycle. Nat Rev Mol Cell Biol, 2025.26(3): p. 175-192.

18.Klena, N. and G. Pigino, Structural Biology of Cilia and Intraflagellar Transport. Annu Rev Cell Dev Biol, 2022.38: p. 103-123.

19.Qiu, T. and S. Roy, Ciliary dynein arms: Cytoplasmic preassembly, intraflagellar transport, and axonemal docking. J Cell Physiol, 2022.237(6): p. 2644-2653.

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